แนะนำห้องปฏิบัติการ ของ ศาสตราจารย์ ดร. พิมพ์ใจ ใจเย็น

การศึกษากลไกการทำงานของเอนไซม์

ความเข้าใจกลไกการทำงานของเอนไซม์ในเชิงลึกเพื่อทราบว่าขั้นตอนต่างๆ เป็นเช่นไรนั้น จำเป็นที่จะต้องใช้เครื่องมือที่สามารถติดตามการทำงานของเอนไซม์ได้อย่างรวดเร็ว โดยเฉพาะจลนพลศาสตร์ (kinetics) ในช่วงเวลาที่ปฏิกิริยาก่อนถึงสภาพสมดุล (pre-steady state) ซึ่งเครื่องมือที่สามารถติดตามการทำงานของเอนไซม์โดยวิธีสเปกโตรสโคปีได้อย่างรวดเร็ว โดยสามารถตรวจวัดได้ตั้งแต่ 0.001 วินาที คือ เครื่อง Stopped-flow spectrometer และในกรณีที่ไม่สามารถติดตามการทำงานของเอนไซม์โดย วิธีสเปกโตรสโคปีได้ในขณะที่เกิดปฏิกิริยานั้น ห้องปฏิบัติการของเราจะใช้เทคนิคหยุดการทำงานของเอนไซม์อย่าง รวดเร็วในระดับ 0.004 - 100 วินาทีโดยใช ้เครื่อง Rapid quench flow วิธีนี้ทำให้สามารถนำสารตัวกลางหรือสาร ผลิตภัณฑ์ที่ได้จากเวลาต่างๆ ไปวิเคราะห์ด้วยวิธีที่เหมาะสม นอกจากนี้เรายังศึกษาคุณสมบัติของเอนไซม์ที่มีการ เปลี่ยนแปลงหมู่กรดอะมิโน ที่อยู่บริเวณเร่งปฏิกิริยาไปเป็นกรดอะมิโนต่างชนิด (site-directed mutagenesis) ศึกษาคุณสมบัติทางด้านอุณหพลศาสตร์ (thermodynamics) ศึกษาโครงสร้างสามมิติของเอนไซม์ โดยร่วมมือกับ นักวิจัยที่มีความเชี่ยวชาญทางด้านการศึกษาโครงสร้างสามมิติของโปรตีนจากการตกผลึก ซึ่งข้อมูลต่างๆ เหล่านี้มี ความสำคัญอย่างยิ่งเพื่อที่จะทำให้เกิดความเข้าใจในกลไกการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ และความสัมพันธ์ระหว่าง โครงสร้างและการทำงานของเอนไซม์

ในปัจจุบันเรากล่มวิจัยของเราได้ศึกษาเอนไซม์ในกลุ่มที่มีฟลาวิน (วิตามินบีสอง) เป็นองค์ประกอบ และเอนไซม์เซรีน ไฮดรอกซีเมททิลทรานเฟอเรสจากเชื้อมาลาเรีย ซึ่งมีสารประเภทวิตามินบีหกเป็นองค์ประกอบ ในอนาคตเราคาดหวัง ว่าความรู้ที่ได้จากการศึกษาการทำงานในเชิงลึกของเอนไซม์ชนิดที่เราเลือกมานั้น สามารถเป็นประโยชน์ในการ ประยุกต์ใช้ความรู้เหล่านี้ในการสร้างตัวตรวจวัดชีวภาพ (biosensor) การใช้เอนไซม์ในการสังเคราะห์สารเคมี การคิดค้น ตัวยาใหม่ๆที่มีประสิทธิภาพในการรักษาโรคมาเลเรีย ตลอดจนการพัฒนาทางด้านเทคโนโลยีทางชีวภาพต่างๆอีกด้วย

คำสำคัญ :